Коллаген

Коллаген — нитевидный белок, основной внеклеточный компонент соединительной ткани, выполняющий в организме структурную функцию. В семейство коллагенов входит более двадцати восьми различных белков, молекулы которых имеют характерную форму жесткой тройной спирали. Синтез коллагена представляет собой сложный ферментативный процесс с участием различных аминокислот, витаминов и минералов¹.

Структура коллагена

В организме человека коллаген участвует в формировании волокнистых, микроволокнистых и других структур межклеточного матрикса и базальных мембран. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют фибриллы, которые обладают огромной прочностью и могут выдерживать нагрузку, в 10000 раз превышающую их собственный вес. Именно поэтому большое количество коллагеновых фибрилл входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей².

Необычные механические свойства коллагенов связаны с особенностью их структуры. Все коллагеновые волокна имеют три левозакрученные спирали, свернутые в правозакрученную суперспираль. Спираль коллагена состоит из полипептидной цепи, называемой α-цепью. В настоящее время идентифицировано более двадцати α-цепей, большинство из которых имеют в своем составе около тысячи аминокислотных остатков^2,3.

В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи. Первичная структура α-цепей необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 25% аминокислотных остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а гистидин, метионин и тирозин содержатся в очень небольших количествах².

Типы коллагеновых волокон

В зависимости от структуры макромолекулы и надмолекулярных образований все коллагены подразделяются на фибриллярные и нефибриллярные (слоистые)^3,4:

В фибриллярных коллагенах спирали организованы в фибриллы, которые как канаты поддерживают прочность структуры вдоль единственной оси. В группу фибриллярных белков, например, входят коллагены I, II, III, V типов. Они образуют сухожилия, связки, суставы, кожу, соединительную ткань внутренних органов и кровеносных сосудов.
Слоистые коллагены представляют собой сеть, которая состоит из спиральных структур. Они отличаются меньшей прочностью, но гораздо лучше противостоят растяжению в нескольких направлениях. Примером сетеобразующего белка может служить коллаген IV типа, который принимает участие в формировании базальной мембраны и капсулы хрусталика, находится в придатках кожи и стенках кровеносных сосудов. К семейству нефибриллярных коллагенов также относятся VI–VIII и XIV типы.

Среди большого разнообразия коллагенов основными являются первые пять типов. Другие типы коллагеновых волокон представлены в организме в меньших количествах, но не менее важны, и нарушение их структуры может приводить к различным патологиям кожи, опорно-двигательного аппарата и внутренних органов.

Коллаген I типа

Коллаген I типа является основным структурным белком костей, кожи, связок, сухожилий, капсул внутренних органов и других соединительных тканей. Он состоит из плотно упакованных толстых волокон и обладает наибольшей прочностью. Например, в коже взрослого человека коллаген I типа составляет 80–90% от общего количества коллагенового белка. Именно он обеспечивает основные биомеханические свойства, а при нарушении его синтеза кожа становится менее прочной, дряблой, появляется гравитационный птоз тканей лица³.

Коллаген II типа

Коллаген II типа является основным структурным белком хрящевого матрикса у взрослых людей. Он имеет более рыхлую структуру, входит в состав гиалиновых и эластиновых хрящей, обеспечивает гибкость и здоровье суставов. Установлено, что снижение концентрации коллагена II типа в межклеточном матриксе хряща достоверно приводит к развитию патологий опорно-двигательного аппарата, в частности, к возникновению и прогрессированию остеоартрита^5,6.

Коллаген III типа

Коллаген III типа представляет собой сеть рыхло упакованных тонких фибрилл. Волокна этого типа поддерживают структуру внутренних органов, крупных артерий, присутствуют в гладкой мускулатуре и коже. Биохимический состав коллагена I и III типов радикально не отличается, но присутствие последнего во время физиологических процессов может иметь решающее действие. Например, он активно синтезируется во время заживления ран³.

Коллаген IV типа

Коллаген IV типа является основным компонентом базальных мембран, присутствует в придатках кожи и стенках кровеносных сосудов. Он поддерживает структуру тканей в процессе эмбриогенеза, ремоделинга и регенерации, а также обеспечивает такие важные процессы, как клеточная адгезия, миграция и дифференцировка. Отличительной особенностью коллагена IV типа является повышенное гликозилирование цепей³.

Коллаген V типа

Коллаген V типа содержится в коже, тканях плаценты, а также отвечает за образование других коллагеновых фибрилл в различных тканях организма. Ранее считалось, что основная функция коллагена V типа состоит в образовании базальной мембраны и стенки сосудов. Однако в последние годы была доказана его роль в формировании растущих фибрилл более многочисленных коллагеновых волокон I типа, поэтому коллаген V типа может быть отнесен к регуляторным белкам, образующим фибриллы³.

Синтез и обмен коллагена в организме

В норме коллаген постоянно синтезируется фибробластами, хондробластами, остеобластами и другими клетками соединительной ткани и разрушается ферментами. Интенсивность его обмена сравнительно невысокая: период полураспада разных типов коллагена составляет от нескольких дней до года⁷.

Наиболее интенсивно обмен коллагена протекает у молодых людей. После 30 лет скорость его синтеза начинает снижаться на 1–3% в год, достигая минимума к 60–70 годам. Это объясняется тем, что у пожилых людей повышается жесткость и уменьшается извилистость коллагеновых волокон, а также увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет доступность коллагена для действия ферментов.⁷

Синтез коллагена требует слаженной работы всех агентов, участвующих в образовании фибрилл, и обеспеченности организма аминокислотами, витаминами и минералами. Так, для нормального формирования коллагеновых волокон необходимы глицин, пролин, лизин, аргинин, глутаминовая кислота, лейцин и ряд других аминокислот, а также витамин C, цинк, селен, кальций, магний, медь. Недостаток этих микронутриентов может привести к нарушению синтеза или сборки коллагеновых волокон в организме8.

Применение добавок с коллагеном

Добавки с коллагеном I и III типов применяются для улучшения состояния кожи, волос и ногтей, профилактики преждевременного старения, поддержания адекватного уровня белка во время соблюдения строгих диет.

Положительное влияние добавок коллагена на кожу подтверждено многими клиническими исследованиями. Так, метаанализ 26 рандомизированных контролируемых испытаний с участием более 1700 добровольцев показал, что коллагеновые добавки способствуют повышению увлажненности и эластичности кожи, при чем длительное применение коллагена оказывает более благоприятное воздействие на увлажнение и эластичность кожи, чем кратковременный прием⁹.

Биодобавки с коллагеном также способствуют улучшению состояния и стимуляции роста волос и ногтей. Исследования с использованием моделей in vitro и in vivo показали, что пептиды рыбного коллагена усиливают пролиферацию клеток сосочкового слоя дермы, замедляют выпадение и стимулируют рост волос¹⁰. Эксперимент с участием 25 добровольцев продемонстрировало, что прием добавок с гидролизованным коллагеном в дозе 2500 мг/ день в течение 24 недель улучшает состояние ногтевых пластин, на 42% снижает ломкостей ногтей и на 12% увеличивает их рост¹¹.

В современных бьюти-добавках коллаген представлен в форме пептидов — мельчайших частиц, которые быстро и легко усваиваются организмом. Именно такой гидролизованный коллаген, расщепленный до пептидов, начинает усваиваться практически сразу, а уже через несколько часов до 95% гидролизованного белка обнаруживается в тканях по всему организму, в том числе и в коже. Наилучшего эффекта удается достичь при приеме коллагена в сочетании с витамином C курсами не менее 3–6 месяцев.

Коллаген II типа применяют для поддержания здоровья суставов, а также назначают в составе комплексной терапии при некоторых патологиях опорно-двигательного аппарата. Положительное влияние добавок с коллагеном на здоровье суставов оценивалось в нескольких исследованиях. Например, в одном эксперименте спортсмены с функциональными проблемами коленного сустава принимали по 5 граммов биоактивных коллагеновых пептидов в течение 12 недель. Результаты исследования показали, что у всех участников эксперимента наблюдалось уменьшение интенсивности боли при физической нагрузке и в состоянии покоя, а также улучшение подвижности сустава¹².

В терапевтических целях при патологиях опорно-двигательного аппарата рекомендуется принимать неденатурированный нативный коллаген II типа. Благодаря сохраненной природной структуре, он не разрушается пищеварительными ферментами и поступает в кишечник в неизменном виде. Распознаваясь организмом как «родной», нативный коллаген сразу же включается в процесс восстановления суставов⁶. Как выбрать и принимать коллаген мы писали ранее.

1 Биосинтез коллагена // Электронный ресурс: Высшая школа медицинской косметологии MEDERi. Дата публикации: 23.11.2020. https://mederispb.ru/articles/open/105
2 Строение и функции коллагенов // Электронный ресурс helpiks.org. Дата публикации: 26.05.2015. https://helpiks.org/3-60921.html
3 Борзых О. Б., Шнайдер Н. А., Карпова Е. И., Петрова М. М., Демина О. М., Насырова Р. Ф. Синтез коллагена в коже, его функциональные и структурные особенности // Медицинский вестник Северного Кавказа. — 2021. — № 16 (4). — С. 443-450. DOI https://doi.org/10.14300/mnnc.2021.16108
4 Типы и функции коллагена // Электронный ресурс: MedUniver. Дата обновления: 18.03.2021. https://meduniver.com/Medical/genetika/tipi_i_funkcii_kollagena.html
5 Гудман Н. С., Карсдал М. А. Коллаген типа II // Биохимия коллагенов, ламининов и эластина. — 2016. https://www.sciencedirect.com/topics/pharmacology-toxicology-and-pharmaceutical-science/collagen-type-2
6 Коллаген II типа: основа хряща // Российские аптеки. — 2022. — № 10. https://rosapteki.ru/stati/farmklass/kollagen-ii-tipa-osnova-khryashcha/
7 Потехина Ю. П. Структура и функции коллагена // Российский остеопатический журнал. — 2016. — № 1–2 (32–33). — С. 87–99. https://rojournal.elpub.ru/jour/article/viewFile/51/52
8 Борзых О. Б., Шнайдер Н. А., Карпова Е. И., Петрова М. М., Демина О. М., Насырова Р. Ф. Синтез коллагена в коже, его функциональные и структурные особенности // Медицинский вестник Северного Кавказа. — 2021. — № 16(4). — С. 443–450. https://doi.org/10.14300/mnnc.2021.16108
9 Пу С. Ю., Хуан Я. Л., Пу Ч. М. и соавт. Влияние перорального коллагена на омоложение кожи: систематический обзор и метаанализ/ Effects of Oral Collagen for Skin Anti-Aging: A Systematic Review and Meta-Analysis. Nutrients. 2023 Apr 26;15(9):2080. doi: 10.3390/nu15092080. PMID: 37432180; PMCID: PMC10180699.
10 Хван С. Б., Пак Х. Д., Ли Б. Х. Влияние рыбного коллагенового пептида на рост волос в клетках дермальных сосочков человека и мышах C57BL/6, модулирующее сигнальные пути Wnt/β-катенин и BMP/ Hair-Growth-Promoting Effects of the Fish Collagen Peptide in Human Dermal Papilla Cells and C57BL/6 Mice Modulating Wnt/β-Catenin and BMP Signaling Pathways. Int J Mol Sci. 2022 Oct 7;23(19):11904. doi: 10.3390/ijms231911904. PMID: 36233206; PMCID: PMC9569759.
11 Хекссел Д., Заг В., Шунк М. и соавт. Пероральный прием специальных биоактивных коллагеновых пептидов улучшает рост ногтей и уменьшает симптомы ломкости ногтей/ Oral supplementation with specific bioactive collagen peptides improves nail growth and reduces symptoms of brittle nails. J Cosmet Dermatol. 2017 Dec;16(4):520-526. doi: 10.1111/jocd.12393. Epub 2017 Aug 8. PMID: 28786550.
12 Дзеблик Д., Оссер Ш., Голлхофер А., Кениг Д. Уменьшение дискомфорта в коленном суставе, связанного с физической активностью, после приема специфических коллагеновых пептидов/ Improvement of activity-related knee joint discomfort following supplementation of specific collagen peptides. Appl Physiol Nutr Metab. 2017 Jun;42(6):588-595. doi: 10.1139/apnm-2016-0390. Epub 2017 Jan 24. Erratum in: Appl Physiol Nutr Metab. 2017 Nov;42(11):1237. PMID: 28177710.